| Serpina (inibidor serina-protease) | |
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| Indicadores | |
| Símbolo | Serpina, SERPINA (Símbolo da raiz da família) |
| Pfam | PF00079 |
| InterPro | IPR000215 |
| SCOP | 1hle |
| CDD | cd00172 |
| Estruturas PDB disponíveis: 1m37A:1-378 1hleB:349-379 1jrrA:1-415 1by7A:1-415 1ovaA:1-385 1uhgA:1-385 1jtiB:1-385 1attB:77-433 1nq9L:76-461 1oyhI:76-461 1e03L:76-461 1e05I:76-461 1br8L:76-461 1r1lL:76-461 1lk6L:76-461 1antL:76-461 2behL:76-461 1dzhL:76-461 1athA:78-461 1tb6I:76-461 2antI:76-461p 1dzgI:76-461 1azxL:76-461 1jvqI:76-461 1sr5A:76-461 1e04I:76-461 1xqgA:1-375 1xu8B:1-375 1wz9B:1-375 1xqjA:1-375 1c8oA:1-300 1m93A:1-55 1f0cA:1-305 1k9oI:18-392 1sek :18-369 1atu :45-415 1ezxB:383-415 8apiA:43-382 1qmbA:49-376 1iz2A:43-415 1oo8A:43-415 1d5sB:378-415 7apiA:44-382 1qlpA:43-415 1ophA:43-415 1kct :44-415 2d26A:43-382 9apiB:383-415 1psi :47-415 1hp7A:43-415 3caaA:50-383 1qmnA:43-420 4caaB:390-420 2achA:47-383 1as4A:48-383 1yxaB:42-417 1lq8F:376-406 2paiB:374-406 1paiB:374-406 1jmoA:119-496 1jmjA:119-496 1oc0A:25-402 1dvnA:25-402 1b3kD:25-402 1dvmD:25-402 1a7cA:25-402 1c5gA:25-402 1db2B:26-402 9paiA:25-402 1lj5A:25-402 1m6qA:138-498 1jjoD:101-361 1imvA:49-415 | |
As serpinas são uma superfamília de proteínas com estruturas semelhantes que foram identificadas pela inibição da protease e podem ser encontradas em todos os reinos. O acrónimo serpina foi cunhado porque as primeiras serpinas a serem identificadas actuavam como quimotripsina serina-protease (serina protease inibidora). Destacam-se pelo seu inusitado mecanismo de acção, no qual inibem irreversivelmente a sua protease alvo, ao submeterem-se a uma grande troca conformacional para alterar o seu sítio activo. Isto contrasta com o mecanismo mais comum dos inibidores de protease que se ligam e bloqueiam o acesso da protease ao sítio activo.
A inibição da protease por serpinas controla a matriz dos processos biológicos, incluindo a coagulação e inflamação. Estas proteínas são, por conseguinte, objecto de investigação médica, uma vez que a sua troca conformacional única confere-lhe um alto interesse biológico estrutural e de investigação sobre o enovelamento de proteínas O mecanismo de troca conformacional possui algumas vantagens, mas também alguns inconvenientes. Por um lado, as serpinas são vulneráveis a mutações que podem resultar em serpinopatias como o não-enovelamento das proteínas e a formação de polímeros inactivos de cadeias longas. A polimerização de serpinas não só reduz a quantidade de inibidores activos, como também implica a acumulação dos polímeros, causando morte celular e insuficiência dos órgãos.