Adenilato cinase
| Adenilato cinase | |
|---|---|
| Moldelo de "fitas e superfícies" em 3D de adenilato cinase em complexo com bis(adenosina)tetrafosfato (ADP-ADP) | |
| Indicadores | |
| Símbolo | ADK |
| Pfam | PF00406 |
| InterPro | IPR000850 |
| SCOP | 1ake |
| ADK_lid | |
|---|---|
| Adenilato cinase de Bacillus stearothermophilus | |
| Indicadores | |
| Símbolo | ADK_lid |
| Pfam | PF05191 |
| InterPro | IPR007862 |
| PROSITE | PDOC00104 |
| SCOP | 1ake |
Adenilato cinase ou adenilato quinase (número EC 2.7.4.3) (também conhecida como ADK, do inglês adenylate kinase, miocinase ou mioquinase) é uma enzima fosfotransferase que catalisa a interconversão de nucleotídeos adenina, e desempenha um papel importante na homeostase de energia celular.
Substrato e produtos
A reação catalisada é:
A constante de quilíbrio varia com as condições, mas é próxima de 1. Então, a ΔGo para esta reação é próxima de zero. Nos músculos de uma variedade de espécies de vertebrados e invertebrados, a concentração de ATP é tipicamente 7 a 10 vezes que a de ADP, e usualmente maior que 100 vezes a de AMP. A taxa de fosforilação oxidativa é controlada pela disponibilidade de ADP. Assim, a mitocôndria tenta manter ATP a níveis elevados devido à ação combinada de adenilatoquinase e os controles da fosforilação oxidativa.
Isozimas ADK
Esta é uma reacção essencial para muitos processos em células vivas. Duas isozimas ADK tem sido identificadas em células de mamíferos.